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TIE1は、（Tie-1、TIE-1、タイワン、）は、アンジオポエチン受容体タンパク質で、血管内皮細胞の膜を貫通している。プロテインキナーゼの１つチロシンキナーゼ活性を持つ。ヒト遺伝子は ''TIE1'' 。 == 発見 == タンパク質のチロシン・リン酸化は細部内シグナル伝達で重要な働きを示すことから、細胞内にチロシンキナーゼ活性を持つ膜介在タンパク質は、重要な受容体タンパク質だと予想できる。 1992年、フィンランドのヘルシンキ大学のPartanenらは、血管内皮細胞特異的なオーファン受容体で、チロシンキナーゼ活性を持つ新しい受容体をクローニングすることに成功した。英語の「tyrosine kinase with Ig and EGF homology domains」に因んで、この受容体タンパク質をTieと命名した。 1993年、米国のロシュ分子生物学研究所のトム・サトーらは、2つ目のTIEであるTIE2/Tek（タイツー/テック）を発見し、以前のをTIE1(タイワン)とし、両方の、遺伝子クローニング、一次構造決定、組織内局在を発表した。つまり、TIEはTIEファミリーを構成する。 1996年、ハーバード大学に移籍していたトム・サトーにより、TIE2/Tekに特異的なリガンドとして、アンジオポエチン・ファミリーが発見され、その後、血管新生のメカニズムは、TIEファミリーとアンジオポエチン・ファミリーで解明されていく。 2005年にリストから削除され、受容体タンパク質チロシンキナーゼと非特異的タンパク質チロシンキナーゼに振り分けられた。 抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア（Wikipedia）』 ■ウィキペディアで「TIE1」の詳細全文を読む スポンサード リンク
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