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アスパラギン酸アミノ基転移酵素 : ウィキペディア日本語版 | アスパラギン酸アミノ基転移酵素[あすぱらぎんさんあみのきてんいこうそ]
アスパラギン酸アミノ基転移酵素(アスパラギンさんアミノきてんいこうそ、Aspartate Aminotransferase, ART ; )は、アスパラギン酸とα-ケトグルタル酸をグルタミン酸とオキサロ酢酸に相互変換する酵素である。AST (Aspartate transaminase) またはGOT(Glutamic Oxaloacetic Transaminase:グルタミン酸オキサロ酢酸トランスアミナーゼ)とも呼ばれる。 主にミトコンドリア内で働く m-AST と細胞質基質で働く s-AST に分類される。 人体では、肝細胞をはじめとして赤血球、心筋、骨格筋などに分布する。これらの細胞が破壊された場合には血液中に流出するため、血中濃度を測定することで肝障害などの程度を知ることができる(詳細は逸脱酵素を参照)。 == 臨床検査におけるAST == 逸脱酵素としての性質から、肝機能障害の程度を評価する目的で血清中のAST濃度測定が行われる。ただし、肝障害のマーカーとしては、肝細胞が破壊し尽くされるとむしろ流出量は低下する点と、肝臓以外の障害(心筋梗塞や溶血性貧血)でも上昇しうる点に留意すべきである。肝臓に特異的という点では、ALT (GPT) も同時に評価することが有用となる。
抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア(Wikipedia)』 ■ウィキペディアで「アスパラギン酸アミノ基転移酵素」の詳細全文を読む
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