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エンドペプチダーゼ(Endopeptidase)は、非末端アミノ酸のペプチド結合を分解するタンパク質分解ペプチダーゼである。対照的に末端からペプチド結合を分解するのはエキソペプチダーゼである。即ち、エンドペプチダーゼはペプチドをアミノ酸モノマーに分解することはできないが、エキソペプチダーゼは可能である。基質がタンパク質ではなくオリゴペプチドの場合は、オリゴペプチダーゼと呼ばれる。 通常、特定のアミノ酸に対して非常に特異性を持つ。エンドペプチダーゼの例には、次のようなものがある。 *トリプシン - プロリンの後（C末端側）にないアルギニン又はリシンの後を切断する。非常に特異性が高く、pH8で最もよく働く。 *キモトリプシン - プロリンの後にないフェニルアラニン、トリプトファン、チロシンの後を切断する。またヒスチジン、メチオニン、ロイシンの後をよりゆっくりと切断する。pH8で最もよく働く。 *エラスターゼ - プロリンの後にないアラニン、グリシン、セリン、バリンの後を切断する。 *テルモリシン - プロリンの前（N末端側）にないイソロイシン、メチオニン、フェニルアラニン、トリプトファン、チロシン、バリンの前を切断する。アラニン、アスパラギン、ヒスチジン、トレオニンの後を切断することもある。熱に安定である。 *ペプシン - プロリンの前にないロイシン、フェニルアラニン、トリプトファン、チロシンの前を切断する。他と違い、特異性が高くない。pH2で最もよく働く。 *エンドペプチダーゼV8 - グルタミンの後を切断する。pH8で最もよく働く。 ==関連項目== *エキソペプチダーゼ *The Proteolysis Map 抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア（Wikipedia）』 ■ウィキペディアで「エンドペプチダーゼ」の詳細全文を読む スポンサード リンク
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