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クエン酸シンターゼ : ウィキペディア日本語版
クエン酸シンターゼ[くえんさんしんたーぜ]
クエン酸シンターゼ(クエンさんシンターゼ、Citrate synthase)は、ほぼ全ての生細胞に含まれ、クエン酸回路の第一段階の速度を調整する酵素である。クエン酸シンターゼは、真核生物細胞のミトコンドリアマトリックスに局在するが、ミトコンドリアではなく細胞核DNAによってコードされる。細胞質リボソームで合成され、その後ミトコンドリアのマトリックスに輸送される。クエン酸シンターゼは、完全なミトコンドリアの存在量を示すマーカーとしても用いられている。
クエン酸シンターゼは、アセチルCoA酢酸残基をオキサロ酢酸に付加し、クエン酸を合成する反応を触媒する〔。オキサロ酢酸は、クエン酸回路を一周すると再生される。

Image:Acetyl-CoA.svg|アセチルCoA
Image:Oxaloacetic acid.png|オキサロ酢酸
Image:Citrate wpmp.png|クエン酸

アセチルCoA + オキサロ酢酸 + クエン酸 + 補酵素A
オキサロ酢酸が最初に酵素に結合すると、酵素の形が変化し、アセチルCoAの結合部位が形成される。シトロイルCoAが生成するとさらに構造が変化し、チオエステル加水分解し、補酵素Aを遊離する。これにより、チオエステル結合の切断により放出されるエネルギーが縮合反応を駆動する。
==構造==

クエン酸シンターゼの437個の残基は、それぞれ20個のαヘリックスを持つ2つのサブユニットを構成する。αヘリックスは、クエン酸シンターゼの構造の約75%を占め、その他は13残基のβシートとランダムな構造である。この2つのサブユニットの間の溝に活性部位が存在する。その中に2つの結合部位があり、そのうち1つはクエン酸またはオキサロ酢酸、もう1つは補酵素Aを保持するものである。活性部位には、3つの重要な残基His274、His320、Asp375が存在し、基質への作用の選択性は高い。左図は、クエン酸シンターゼの三次構造である。酵素は、どちらかの基質が結合することで上図(開状態)から下図(閉状態)に構造が変化する。

抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア(Wikipedia)
ウィキペディアで「クエン酸シンターゼ」の詳細全文を読む



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