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ヘキソキナーゼ（hexokinase）は、D-グルコース、D-マンノース、D-フルクトースなどのヘキソースをリン酸化するキナーゼの一種である。ヘキソキナーゼはATPの末端のリン酸基を一般のヘキソースのヒドロキシル基に転移させる。ヘキソキナーゼはすべての生物のすべての細胞に存在する。その働きは解糖系などの細胞質での化学反応に関わる。構造は、酵母のヘキソキナーゼの場合、分子量10,200、残基数972、ポリペプチド鎖の数は2〔David L. Nelson, Michael M. Cox 共著 『レーニンジャーの新生化学［上］‐第４版‐』 山科郁男 監修、川嵜敏祐ほか 編、廣川書店、2006年10月、p.119、ISBN 978-4-567-24402-2〕。反応速度の性質は、脳のヘキソキナーゼの場合、基質がATP、D-グルコース、D-フルクトースのとき、''K''m＝0.4、0.05、1.5である〔『レーニンジャーの新生化学［上］‐第4版‐』p.289、ISBN 978-4-567-24402-2〕。 ==酵素反応== Hexose-CH2OH + MgATP → Hexose-CH2O-PO + MgADP + H+〔Hexose-CH2OHは-CH2OH基を有するグルコースの含んだヘキソースを示す。〕 ほかの多くのキナーゼと同様にヘキソキナーゼはその活性にMg2+を必要とする〔『レーニンジャーの新生化学［上］‐第４版‐』p.747-748、ISBN 978-4-567-24402-2〕。それは、この酵素の基質のひとつは、ATP4−とMg2+が配位結合した2−だからである。多くの文献ではそれを省略して、ヘキソキナーゼの基質をATPと表記している。 ヘキソキナーゼのグルコースへの活性の場合、Mg2+はグルコースがATPのリン原子への求核攻撃を促進する役割を担う。ヒドロキシル基もリン酸基も負電荷を帯びているため、本来は反発しあう。Mg2+の配位結合がリン酸基の負電荷を抑えることで、リン原子が求核攻撃を受けやすくしている。 ATPとグルコースの反応の触媒において、ヘキソキナーゼはコンホメーションの変化によってそれを実現している〔。ヘキソキナーゼはグルコースと結合すると、グルコースを包み込むようにその形を大きく変える。ATPと結合するとさらに変化が起こり、ヘキソキナーゼの2つのドメインが約8Å接近するように動く。この動きにより、ヘキソキナーゼに結合している2つの基質も接近し、また、細胞質基質の水分子の接近を断つ。この遮断がなければ、ATPは水分子から攻撃を受けて、グルコースと反応する前に加水分解してしまう。 抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア（Wikipedia）』 ■ウィキペディアで「ヘキソキナーゼ」の詳細全文を読む スポンサード リンク
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