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ヘリックスバンドル ヘリックスバンドル(Helix bundle)は、平行、または逆平行のいくつかのαヘリックスで構成される小さなタンパク質の三次構造である。 ==3ヘリックスバンドル==
3ヘリックスバンドルは三次構造のうち最も小さく、最も早くから知られていたものである〔Wickstrom L, Okur A, Song K, Hornak V, Raleigh DP, Simmerling CL. (2006). The unfolded state of the villin headpiece helical subdomain: computational studies of the role of locally stabilized structure. ''J Mol Biol'' 60(5):1094-107. PMID 16797585〕。villinヘッドピースにある3ヘリックスバンドルは36アミノ酸残基の長さしかなく、フォールディングに要する時間がマイクロ秒程度と比較的扱いやすいため、分子動力学法の研究の対象としてよく用いられている〔Duan Y, Kollman PA. (1998). Pathways to a protein folding intermediate observed in a 1-microsecond simulation in aqueous solution. ''Science'' 282(5389):740-4. PMID 9784131〕 〔Jayachandran G, Vishal V, Pande VS. (2006). Using massively parallel simulation and Markovian models to study protein folding: examining the dynamics of the villin headpiece. ''J Chem Phys'' 124(16):164902. PMID 16674165〕。HIVにある40残基の修飾タンパク質も同じような構造を持ち、やはり盛んに研究されている〔Herges T, Wenzel W. (2005). In silico folding of a three helix protein and characterization of its free-energy landscape in an all-atom force field. ''Phys Rev Lett'' 94(1):018101. PMID 15698135〕。共通する構造モチーフはないため、配列だけからはこの構造の存在を予測することができない。3ヘリックスバンドルは、DNA結合性タンパク質などアクチンと結合するタンパク質に良く見られる。
抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア(Wikipedia)』 ■ウィキペディアで「ヘリックスバンドル」の詳細全文を読む
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