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sialidase Sialidases hydrolyse alpha-(2->3)-, alpha-(2->6)-, alpha-(2->8)-glycosidic linkages of terminal sialic residues in oligosaccharides, glycoproteins, glycolipids, colominic acid and synthetic substrates. Sialidases may act as pathogenic factors in microbial infections. Structure of trans-sialidase includes a catalytic beta-propeller domain, a N-terminal lectin-like domain and an irregular beta-stranded domain inserted into the catalytic domain. ==See also== Glycoside hydrolase family 33
抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア(Wikipedia)』 ■ウィキペディアで「sialidase」の詳細全文を読む
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