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熱ショックタンパク質[ねつしょっくたんぱくしつ]
熱ショックタンパク質（ねつショックタンパクしつ、英：Heat Shock Protein、HSP、ヒートショックプロテイン）とは、細胞が熱等のストレス条件下にさらされた際に発現が上昇して細胞を保護するタンパク質の一群であり、分子シャペロンとして機能する。ストレスタンパク質（英：Stress Protein）とも呼ばれる。
HSPが初めて発見されたのは1974年であり、ショウジョウバエの幼虫を高温にさらすとある特定のタンパク質が素早く発現上昇することがアルフレッド・ティシェールらにより報告された〔TissiBres A., Mitchell HK. and Tracy U.（1974）"Protein synthesis in salivary glands of Drosophila melanogaster: relation to chromosome puffs."''J.Mol.Biol.'' 84,389-98. PMID 4219221〕。1980年代半ばになるとHSPは分子シャペロン機能を有すること、細胞内タンパク質輸送に関与することなどが認識されるようになった。HSPはその分子量によりそれぞれの分子の名前がつけられており、例えばHsp60、70、90はそれぞれ分子量60、70、90kDaのタンパク質である。一方、低分子量タンパク質であるユビキチンは酵素複合体であるプロテアソームを介したタンパク質分解において重要な役割を果たしているが、この分子もまたHSPとしての性質を持つ〔Schlesinger MJ.（1990）"Heat shock proteins."J.Biol.Chem. 265,12111-4. PMID 2197269〕。HSPはヒトからバクテリアに至るまで様々な生物種において広く類似した機能を発現することが知られており、そのアミノ酸配列は生物の進化の過程においてよく保存されている。
== 発現誘導 ==
HSPの発現は細菌感染や炎症、エタノール、活性酸素、重金属、紫外線、飢餓、低酸素状態などの細胞に対する様々なストレスにより誘導されることが知られている。核内タンパク質である熱ショック転写因子（HSF）はDNA上の熱ショックエレメント（HSE）に結合することによりHSPの発現を制御する転写因子として働くが、熱ストレスによりHSFが誘導される詳細な機構については十分に明らかにされてはいない。
抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア（Wikipedia）』
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英語版ウィキペディアに対照対訳語「 Heat shock protein 」があります。
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