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πヘリックスは、タンパク質中に見られる二次構造の一つである。 == 標準的な構造 == 通常のπヘリックスは右巻きのらせんである。構成するアミノ酸は87°ずつ回転しながら4.4残基で1巻きし、1巻きごとに軸方向に1.15Å進む。さらにアミノ酸のアミノ基は5つ先のアミノ酸のカルボキシル基と水素結合を形成する。これが310ヘリックスだと3残基先の、αヘリックスだと4残基先のアミノ酸との結合になる。 πヘリックスの残基の二面角 (φ, ψ) は、(-55°, -70°) に近い値を取るが、実は二面角の合計が-125°となるような値を取りうる。これと比べ、310ヘリックスだと二面角の合計はおよそ-75°、αヘリックスだとおよそ-105°となる。全てのトランス型ポリペプチドヘリックスの回転角Ωを与える公式は次のような式になる。 : 抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア(Wikipedia)』 ■ウィキペディアで「Πヘリックス」の詳細全文を読む 英語版ウィキペディアに対照対訳語「 Pi helix 」があります。 スポンサード リンク
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