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タンパク質-グルタミンγ-グルタミルトランスフェラーゼ（タンパクしつグルタミンガンマグルタミルトランスフェラーゼ、protein-glutamine γ-glutamyltransferase）はタンパク質上のグルタミンのアミノ基と第1級アミンを縮合させ、アミン上の置換基をグルタミンに転移させ、アンモニアが生成する反応を触媒する転移酵素。トランスグルタミナーゼ(transglutaminase, TGase)と呼ばれることも多い。EC番号2.3.2.13。生物界に幅広く存在し、人には凝血第XIII因子を代表として8種類のトランスグルタミナーゼが存在する。 通常は第1級アミンとしてタンパク質上のリジンのアミノ基が用いられ、架橋酵素として作用する。この架橋反応によりタンパク質はゲル化し、水への溶解やプロテアーゼに対する耐性が増す。 ==分析== 分析はN-カルボキシベンゾイルグルタミニルグリシンとヒドロキシルアミンを基質として反応を行い、生成したN-カルボキシベンゾイルグルタミニルグリシンヒドロキサム酸に鉄イオンを加えて錯体を生成させて、その吸光度によって行われる。 抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア（Wikipedia）』 ■ウィキペディアで「タンパク質-グルタミンγ-グルタミルトランスフェラーゼ」の詳細全文を読む 英語版ウィキペディアに対照対訳語「 Transglutaminase 」があります。 スポンサード リンク
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