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インターロイキン-7（英:Interleukin-7、IL-7）は生理活性物質の一つであり、1988年にB細胞の前駆細胞（pre-B細胞）の増殖を促進する造血性サイトカインとして発見された〔Namen AE, Lupton S, Hjerrild K, Wignall J, Mochizuki DY, Schmierer A, Mosley B, March CJ, Urdal D and Gillis S.(1988)"Stimulation of B-cell progenitors by cloned murine interleukin-7."''Nature.'' 333,571-573. PMID 3259677〕。IL-7は細胞膜上に存在するIL-7受容体（IL-7R）を介してその生理作用を発現する。1988年にはIL-7、1990年にはIL-7RのcDNAがそれぞれ単離されている。分子量は25kDaである。 == 遺伝子および分子構造 == ヒトIL-7遺伝子は8q12-13に存在し〔Sutherland GR, Baker E, Fernandez KE, Callen DF, Goodwin RG, Lupton S, Namen AE, Shannon MF and Vadas MA.(1999)"The gene for human interleukin 7 (IL7) is at 8q12-13."''Hum.Genet.'' 82,371-372. PMID 2786840〕、6つのエキソンと5つのイントロンを有する。ヒトとマウスのIL-7遺伝子の相同性は翻訳領域で81%、非翻訳領域で60-70%である。ヒトIL-7はマウスの細胞に対しても作用しうるが、マウスIL-7はヒトの細胞に対して活性を示さない。ヒトIL-7のcDNAは分子内に3つの糖鎖結合部位を有しており、177アミノ酸残基から成るペプチドをコードする。うちアミノ基末端側の25残基はペプチド（タンパク質）の輸送に関わるリーダー配列であるため〔Lupton SD, Gimpel S, Jerzy R, Brunton LL, Hjerrild KA, Cosman D and Goodwin RG.(1990)"Characterization of the human and murine IL-7 genes."''J.Immunol.'' 144,3592-601. PMID 2329282〕、最終的に152残基のペプチドとなって分泌される。ヒトIL-7の一次構造は以下の通りである〔interleukin 7 precursor (''Homo sapiens'') (NCBI)〕。 1 mfhvsfryif glpplilvll pvassdcdie gkdgkqyesv lmvsidqlld smkeigsncl 61 nnefnffkrh icdankegmf lfraarklrq flkmnstgdf dlhllkvseg ttillnctgq 121 vkgrkpaalg eaqptkslee nkslkeqkkl ndlcflkrll qeiktcwnki lmgtkeh 抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア（Wikipedia）』 ■ウィキペディアで「インターロイキン-7」の詳細全文を読む スポンサード リンク
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