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エンテロキナーゼ（英:enterokinase）またはエンテロペプチダーゼとは十二指腸粘膜細胞から分泌されるエンドペプチダーゼの1つ。不活性のトリプシノーゲンに作用してトリプシンを生成する。 エンテロキナーゼはセリンプロテアーゼ（）である。腸刷子縁膜にエンテロキナーゼを留めておく82–140 kDaの重鎖と触媒サブユニットである35–62 kDaの軽鎖からなり、それぞれジスルフィド結合で繋がっている。 エンテロキナーゼはキモトリプシン様セリンプロテアーゼであり、構造的にそれらのタンパク質と類似している。 ==活性== その名称にも関わらず、エンテロキナーゼはタンパク質のペプチド結合の加水分解を触媒するセリンプロテアーゼである。エンテロキナーゼはトリプシン様の活性を示し、特定の切断部位（Asp-Asp-Asp-Asp-Lys）のリジンの後ろでタンパク質を切断する。 トリプシノーゲンのプロ領域（pro-region）にはこの配列があり、エンテロキナーゼは''in vivo''でその活性化を触媒する。 trypsinogen → trypsin + pro-region (Val-Asp-Asp-Asp-Asp-Lys) 抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア（Wikipedia）』 ■ウィキペディアで「エンテロキナーゼ」の詳細全文を読む 英語版ウィキペディアに対照対訳語「 Enteropeptidase 」があります。 スポンサード リンク
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