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プロテアソーム (proteasome) はタンパク質の分解を行う巨大な酵素複合体である。プロテアソームは真核生物の細胞において細胞質および核内のいずれにも分布している〔Peters JM, Franke WW and Kleinschmidt JA.(1994)"Distinct 19S and 20S subcomplexes of the 26S proteasome and their distribution in the nucleus and the cytoplasm."''J.Biol.Chem.'' 269,7709–18. PMID 8125997〕。ユビキチンにより標識されたタンパク質をプロテアソームで分解する系はユビキチン-プロテアソームシステムと呼ばれ、細胞周期制御、免疫応答、シグナル伝達といった細胞中の様々な働きに関わる機構である。この「ユビキチンを介したタンパク質分解の発見」の功績によりアーロン・チカノーバー、アブラム・ハーシュコ、アーウィン・ローズの3人が2004年ノーベル化学賞を受賞した。 プロテアソームは全ての真核生物と古細菌が有しているが、古細菌のものは真核生物に比べはるかに単純である。本稿では主に真核生物のプロテアソームについて解説する。 ==26Sプロテアソーム== 26Sプロテアソームは、プロテアーゼ活性を有する筒状の20Sプロテアソームにその蓋（ふた）のような役割を果たす19S複合体が2つ結合したもので、「ダンベル型」と呼ばれることもある。それに対して20Sプロテアソームの両端に11S複合体がそれぞれ結合したものは｢フットボール型｣と呼ばれる。 *20Sプロテアソーム （CP:core particle） :20Sプロテアソームはα1～7の７分子から構成されるαリングと、β1～7の７分子から構成されるβリングが、αββαの順に積み重なった筒状構造をしている。空洞になった部分はタンパク質分解の場となっており、β1、β2、β5がそれぞれトリプシン様、キモトリプシン様、ペプチジルグルタミルペプチド加水分解（PGPH）活性という異なる触媒活性を発揮する〔Heinemeyer W, Fischer M, Krimmer T, Stachon U and Wolf DH.(1997)"The active sites of the eukaryotic 20 S proteasome and their involvement in subunit precursor processing."''J.Biol.Chem.'' 272,25200–9. PMID 9312134〕。通常20Sプロテアソーム単体の状態ではαリングが閉じており、基質が中に入ることはできない。20S proteasome分子集合には、PAC1, 2, 3, 4(Pba1, 2, 3, 4), Ump1の分子シャペロンにより、正しく形成される。 *19S複合体 （RP:regulatory particle, PA700） :筒状の20Sプロテアソームの両端に結合し、蓋のような役割を果たす。19S複合体は更にbase（基部）とlid（蓋部）に分けられる。baseは Rpt1～6とRpn1～2の計8分子のタンパク質から構成され、20Sプロテアソームのαリング開口制御、標的タンパク質のアンフォールディングに関わっている。lidはRpn3,5～9,11,12の計8分子のタンパク質から構成されており、脱ユビキチン化反応に関わっている。また、baseとlidのつなぎ目にはRpn10サブユニットがあり、蝶番（ちょうつがい）的な役割並びに標的タンパク質の認識・捕捉に関わっている。 *11S複合体（PA28） :11S複合体は上記の19S複合体と同様に20Sプロテアソームの両端に結合する能力を有する8量体である。ATPase活性を有するサブユニットは含まず、短いペプチドの分解に寄与する。 抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア（Wikipedia）』 ■ウィキペディアで「プロテアソーム」の詳細全文を読む 英語版ウィキペディアに対照対訳語「 Proteasome 」があります。 スポンサード リンク
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