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ヘモグロビン（hemoglobin）とは、ヒトを含む全ての脊椎動物や一部のその他の動物の血液中に見られる赤血球の中に存在するタンパク質である。酸素分子と結合する性質を持ち、肺から全身へと酸素を運搬する役割を担っている。赤色素であるヘムを持っているため赤色を帯びている。 以下では、特にことわりのない限り、ヒトのヘモグロビンについて解説する。 == 構造 == 成人のヘモグロビンはαサブユニットとβサブユニットと呼ばれる2種類のサブユニットそれぞれ2つから構成される四量体構造をしている。各サブユニットはグロビンと呼ばれるポリペプチド部分と補欠分子族である1つのヘム部分が結合したもので、分子量は1個あたり約16,000である。αサブユニットは141個のアミノ酸からなり、βサブユニットは146個のアミノ酸から成る。ヘモグロビン分子全体(α2β2)の分子量は約64,500であり、ヘムを4つ含む。ヘムは価数が2価の鉄原子を中央に配位したポルフィリン誘導体である。このヘムの鉄原子に酸素が結合し、血液中を通って各組織へ運搬する。 酸素と結合したヘモグロビンはオキシヘモグロビン（酸素化ヘモグロビン）（oxyhemoglobin）、酸素と結合していないヘモグロビンはデオキシヘモグロビン（還元ヘモグロビン）（deoxyhemoglobin）と呼ばれる。 オキシヘモグロビンは鮮赤色で動脈血の色、デオキシヘモグロビンは暗赤色で静脈血の色である。デオキシヘモグロビンの鉄原子はポルフィリンの窒素原子とヒスチジン残基のイミダゾール環の窒素原子と配位した四面体型であり、オキシヘモグロビンはイミダゾール環の反対側に酸素分子が結合して八面体型となっている。なお、ヘム部分に酸素が結合しても鉄は2価のままであり、酸化されにくい。しかし、一部は酸素の酸化力により、徐々に酸化されメトヘモグロビンになる(自動酸化)。赤血球中ではこの自動酸化を防ぐため還元酵素系が含まれる。このメトヘモグロビンをヘモグロビンに還元する酵素は、シトクロムb5レダクターゼである。 また、鉄原子の価数が3価であるヘモグロビンには酸素結合能がなくメトヘモグロビン（酸化ヘモグロビン）（methemoglobin;MetHb）と呼ばれ、酸素のかわりに水がヘムの鉄原子に結合している。酸素との結合能力は失っている。こちらを『酸化』ヘモグロビンと呼ぶのが正しいのだが、オキシヘモグロビン（『酸素化』ヘモグロビン）との混同が極めて多いので、注意が必要である。 なお、血液中にメトヘモグロビンが多い状態をメトヘモグロビン血症と言う。 抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア（Wikipedia）』 ■ウィキペディアで「ヘモグロビン」の詳細全文を読む 英語版ウィキペディアに対照対訳語「 Hemoglobin 」があります。 スポンサード リンク
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