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ペプチドマスフィンガープリンティング（peptide mass fingerprinting; PMF）は、1993年に開発されたタンパク質の同定方法である。この技術は同年にいくつかの研究グループによって独立に発案された 。 == 概要 == ペプチドマスフィンガープリンティングではまず未知のタンパク質を小さなペプチド断片に分解し、その質量を MALDI-TOF や ESI-TOF といった質量分析法によって正確に計測する。測定された質量は計算機によって（''in silico''）既知のタンパク質データベースやゲノムデータ内の配列と比較される。塩基配列情報のデータベースの場合には、検索の際にプログラムによって塩基配列がアミノ酸配列へと翻訳される。次にアミノ酸配列は論理的に断片化され、その質量が計算される。こうして算出されたデータベース内のタンパク質の断片の理論値と、質量分析装置から得られた未知のタンパク質の断片の実測値とを照合し、統計的に最も有意なものを選び出す。 PMF の利点は、同定に際して エドマン分解のような時間のかかる ''de novo'' シークエンス作業を必要としないことである。逆に欠点は、検索対象のタンパク質が必ずデータベースに存在していなければならないことである。また多くの PMF 用検索プログラムは、未知のタンパク質が単一であることを前提としている〔訳注：MASCOT などのプログラムは数種類のタンパク質の混在に対応している。〕。そのようなプログラムで複数のタンパク質が混在している試料を分析すると、検索に深刻な支障をきたす。そのため一般的には、 PMF で同定を行うタンパク質は何らかの方法で単離しておく必要がある。2-3 種類を超える多種類のタンパク質の混合物を分析するには、もっと同定の確度の高い MS/MS を別途用いる必要がある。従って PMF で探索されるタンパク質は、 SDS-PAGE や二次元電気泳動によって分離されたものである場合が多い。これらの手法により分離したタンパク質も、MALDI-TOF/TOF や nanoLC-ESI-MS/MS などの装置によって MS/MS 解析を行うことは可能である〔。 抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア（Wikipedia）』 ■ウィキペディアで「ペプチドマスフィンガープリンティング」の詳細全文を読む 英語版ウィキペディアに対照対訳語「 Peptide mass fingerprinting 」があります。 スポンサード リンク
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