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ミオシン（）は、アクチン上を運動するタンパク質である。ミオシンはATPase活性を持ち、ATPを加水分解しながら、－端から＋端に向かってアクチンフィラメント上を移動するモータータンパク質である。例外としてミオシンVIは-端側に向かって運動する。ミオシンが固定されている場合、ミオシンの位置は変わらず、引っぱられてアクチンフィラメントの方が動く。この典型的な例が、骨格筋の収縮である。 == 概要 == ミオシンIIは、2本ずつのと、個々の重鎖に2本ずつのの、合計6本のポリペプチド鎖からなる複合体である。はじめは骨格筋から単離された。後に、2量体を形成しないミオシンI が発見された。この際に、筋肉由来のミオシンは2つの重鎖を持ち、新しく発見されたミオシンIは重鎖を1つ持つ事から、発見された順番とは逆にナンバリングされた。これ以降に発見されたミオシンIII以降は、単純に同定された順番が反映されている。ミオシンファミリーはミオシンIIのように2量体を形成するミオシンと、ミオシンIのように単量体で働くミオシンが存在する。重鎖に結合する軽鎖の数にはファミリー間でバラツキがあり、ミオシンIIでは各重鎖に2個ずつであるが、ミオシンVでは各6個ずつ結合する。筋繊維に多量に存在し、筋肉の収縮等に関与するほか、様々なタイプのミオシンがあり、細胞の移動や細胞分裂にも関わっていることが明らかにされている。筋収縮では、II型ミオシンが関与している。 筋収縮は、ミオシンフィラメントとアクチンフィラメントの相対的位置変化により起こる。まず、ATPがミオシンと結合する。加水分解により、ADPとリン酸に分解される。この分解で、ミオシンのヘッドの構造が変化し、アクチンに沿って移動し、新たな場所に弱く結合する。すると、リン酸が離れ、さらに強い結合となる。その後、ADPがミオシンから離れ、ミオシンの構造変化による引っ張りが、収縮となる。筋収縮だけでなく、ミオシンファミリー（Myosin IXbを除く）一般的に、ミオシンATP加水分解サイクルは、 であると考えられてる。 このサイクルの内、ミオシン(ATP, Mg)、ミオシン(ADP,Pi, Mg)は弱アクトミオシン結合状態であり、ミオシン(ADP)、 ミオシン(ADP, Mg),ミオシン(ノーヌクレオチド)は強アクトミオシン結合状態である。尚、特殊なアクトミオシン結合状態を持つ、ミオシンIXbはATP or ADP, Pi結合状態でも尚、強アクトミオシン結合を取ると考えられている。このサイクルの内、力発生過程はリン酸解離過程とADP放出過程（もしくはADP結合状態異性化過程）の2段階に分かれて起こると考えられてる。一分子計測により、力発生が2段階に分かれて発生する事は、多くのミオシンファミリーで確認されているが、直接的にATP加水分解サイクルと力発生の対応関係を証明する実験結果は得られていない。その為に、力発生とATP加水分解サイクルの対応関係は完全に確立されたモデルでは無いが、恐らく正しいであろうと考えられている。 この機構は、さらに細胞質中のカルシウムイオン濃度の変化により制御される。 筋収縮制御に於いては、カルシウムイオン非存在下では、アクチンフィラメント上に結合したトロポミオシンが、アクチン上のミオシン結合部位を立体的に塞いでおり、ミオシンがアクチンフィラメントと相互作用する事が出来ない。カルシウムイオン存在下では、トロポミオシン上のトロポニン(C,I,T)複合体にカルシウムが結合する事で、トロポニン複合体及びトロポミオシンの構造変化が促される。その結果として、アクチンフィラメント上のミオシン結合部位が露出し、アクチンフィラメントとミオシンの相互作用が可能となる。トロポニン複合体はトロポニンTサブユニットを介してトロポミオシンと結合しており、カルシウムイオンは、トロポニン複合体の内、トロポニンCサブユニットに結合する。カルシウムイオン結合に伴ったトロポニンCの構造変化が、トロポニンIの構造変化を引き起こし、このトロポニンIの構造変化がトロポミオシンの構造変化を引き起こすと考えられている。 またミオシンV等の筋収縮を担わないミオシンファミリーに於いても、カルシウムイオン依存的な軽鎖解離が、ミオシン活性を制御していると考えられている。 人類の進化の過程で、このミオシンの突然変異が顎の筋肉の進化に影響して、結果、他の霊長類と脳の発達において区別しているのではないかと考える学説があるが、この説に関しては論争もある。 抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア（Wikipedia）』 ■ウィキペディアで「ミオシン」の詳細全文を読む 英語版ウィキペディアに対照対訳語「 Myosin 」があります。 スポンサード リンク
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