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マビンリン(Mabinlin)は、雲南省で育つマビンロウ(''Capparis masaikai'')から単離される甘味を持つタンパク質である。4つのホモログがあるが、マビンリン-2が1983年に初めて単離され、1993年に性質が調べられ、4つの中で最も研究が進んでいる。その他のマビンリン-1、-3、-4は、1994年に発見された。 ==タンパク質構造== 4つのマビンリンのアミノ酸配列は、非常によく似ている。
マビンリン-1、-3、-4の分子量は、それぞれ12.3kDa、12.3kDd、11.9kDaである〔。 マビンリン-2の分子量は10.4kDaで、その他よりも軽い。これは、A鎖とB鎖のヘテロダイマーとなっている。A鎖は33アミノ酸残基、B鎖は72アミノ酸残基から構成される。B鎖は2つの分子間ジスルフィド結合を持ち、また2つの分子内ジスルフィド結合を介してA鎖と結合している〔。 マビンリン-2は、既知の最も高い耐熱性を持つ甘味タンパク質であるが、これは、4つのジスルフィド結合を持つためである。マビンリンホモログの間での耐熱性の違いは、B鎖の47番アミノ酸がアルギニン残基（耐熱性ホモログ）であるかグルタミン残基（非耐熱性ホモログ)であるかの違いであることも示唆されている〔。 M-1: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY IRRRAQRGGL VD M-2: QLWRCQRQFL QHQRLRACQR FIHRRAQFGG QPD M-3: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRGGL AD M-4: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRG ''B鎖'' M-1: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-2: QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW M-3: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-4: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW ''Amino acid sequence of Mabinlins homologues are adapted from Swiss-Prot biological database of protein.〔UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS1_CAPMA (P80351). 〕〔UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS2_CAPMA (P30233). 〕〔UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS3_CAPMA (P80352). 〕〔UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS4_CAPMA (P80353). 〕 マビンリン-1、-3、-4の分子量は、それぞれ12.3kDa、12.3kDd、11.9kDaである〔。 マビンリン-2の分子量は10.4kDaで、その他よりも軽い。これは、A鎖とB鎖のヘテロダイマーとなっている。A鎖は33アミノ酸残基、B鎖は72アミノ酸残基から構成される。B鎖は2つの分子間ジスルフィド結合を持ち、また2つの分子内ジスルフィド結合を介してA鎖と結合している〔。 マビンリン-2は、既知の最も高い耐熱性を持つ甘味タンパク質であるが、これは、4つのジスルフィド結合を持つためである。マビンリンホモログの間での耐熱性の違いは、B鎖の47番アミノ酸がアルギニン残基（耐熱性ホモログ）であるかグルタミン残基（非耐熱性ホモログ)であるかの違いであることも示唆されている〔。 M-1: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY IRRRAQRGGL VD M-2: QLWRCQRQFL QHQRLRACQR FIHRRAQFGG QPD M-3: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRGGL AD M-4: EPLCRRQFQQ HQHLRACQRY LRRRAQRG ''B鎖'' M-1: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-2: QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW M-3: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-4: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW ''Amino acid sequence of Mabinlins homologues are adapted from Swiss-Prot biological database of protein.〔UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS1_CAPMA (P80351). 〕〔UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS2_CAPMA (P30233). 〕〔UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS3_CAPMA (P80352). 〕〔UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS4_CAPMA (P80353). 〕 マビンリン-1、-3、-4の分子量は、それぞれ12.3kDa、12.3kDd、11.9kDaである〔。 マビンリン-2の分子量は10.4kDaで、その他よりも軽い。これは、A鎖とB鎖のヘテロダイマーとなっている。A鎖は33アミノ酸残基、B鎖は72アミノ酸残基から構成される。B鎖は2つの分子間ジスルフィド結合を持ち、また2つの分子内ジスルフィド結合を介してA鎖と結合している〔。 マビンリン-2は、既知の最も高い耐熱性を持つ甘味タンパク質であるが、これは、4つのジスルフィド結合を持つためである。マビンリンホモログの間での耐熱性の違いは、B鎖の47番アミノ酸がアルギニン残基（耐熱性ホモログ）であるかグルタミン残基（非耐熱性ホモログ)であるかの違いであることも示唆されている〔。 M-1: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-2: QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW M-3: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-4: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW ''Amino acid sequence of Mabinlins homologues are adapted from Swiss-Prot biological database of protein.〔UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS1_CAPMA (P80351). 〕〔UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS2_CAPMA (P30233). 〕〔UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS3_CAPMA (P80352). 〕〔UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS4_CAPMA (P80353). 〕 マビンリン-1、-3、-4の分子量は、それぞれ12.3kDa、12.3kDd、11.9kDaである〔。 マビンリン-2の分子量は10.4kDaで、その他よりも軽い。これは、A鎖とB鎖のヘテロダイマーとなっている。A鎖は33アミノ酸残基、B鎖は72アミノ酸残基から構成される。B鎖は2つの分子間ジスルフィド結合を持ち、また2つの分子内ジスルフィド結合を介してA鎖と結合している〔。 マビンリン-2は、既知の最も高い耐熱性を持つ甘味タンパク質であるが、これは、4つのジスルフィド結合を持つためである。マビンリンホモログの間での耐熱性の違いは、B鎖の47番アミノ酸がアルギニン残基（耐熱性ホモログ）であるかグルタミン残基（非耐熱性ホモログ)であるかの違いであることも示唆されている〔。 M-1: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRQLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-2: QPRRPALRQC CNQLRQVDRP CVCPVLRQAA QQVLQRQIIQ GPQQLRRLFD AARNLPNICN IPNIGACPFR AW M-3: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW M-4: EQRGPALRLC CNQLRQVNKP CVCPVLRQAA HQQLYQGQIE GPRQVRRLFR AARNLPNICK IPAVGRCQFT RW ''Amino acid sequence of Mabinlins homologues are adapted from Swiss-Prot biological database of protein.〔UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS1_CAPMA (P80351). 〕〔UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS2_CAPMA (P30233). 〕〔UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS3_CAPMA (P80352). 〕〔UniProtKB/Swiss-Prot database entry for 2SS4_CAPMA (P80353). 〕 マビンリン-1、-3、-4の分子量は、それぞれ12.3kDa、12.3kDd、11.9kDaである〔。 マビンリン-2の分子量は10.4kDaで、その他よりも軽い。これは、A鎖とB鎖のヘテロダイマーとなっている。A鎖は33アミノ酸残基、B鎖は72アミノ酸残基から構成される。B鎖は2つの分子間ジスルフィド結合を持ち、また2つの分子内ジスルフィド結合を介してA鎖と結合している〔。 マビンリン-2は、既知の最も高い耐熱性を持つ甘味タンパク質であるが、これは、4つのジスルフィド結合を持つためである。マビンリンホモログの間での耐熱性の違いは、B鎖の47番アミノ酸がアルギニン残基（耐熱性ホモログ）であるかグルタミン残基（非耐熱性ホモログ)であるかの違いであることも示唆されている〔。 抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア（Wikipedia）』 ■ウィキペディアで「マビンリン」の詳細全文を読む スポンサード リンク
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