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ルマジンタンパク質 (Lumazine protein、LumP) は発光バクテリア内在の蛍光タンパク質の一種であり、バクテリアルシフェラーゼの発光色を緑（極大発光波長495 nm）から青（極大発光波長475 nm）へとシフトさせる機能を持つ。また、色を変えるだけでなく、発光強度も3倍程度まで高めることが知られている。そのため、LumPをもつ発光バクテリア種は、ルシフェラーゼしかもたない種と比べて、発光強度が高い。LumPはルマジン誘導体を発色団とする。 現在、LumPは''Photobacterium''属でのみ保有していることが確認されている。LumPを保有している種として、''P. phosphoreum''、そして''P. leiognathi''が知られている。近年、''P. phosphoreum''の近縁種である、''P. kishitanii''においても、その存在が確認された。 == 特徴 == LumPの発色団は 6,7-dimethyl-8-(1'-D-ribityl)lumazine（以下、DMRL） であることが報告されている。DMRLは枯草菌等のリボフラビン生合成系において、リボフラビンの前駆体にあたる物質である。そのため、プテリジン環とリビチル鎖からなる、リボフラビンとよく似た構造を持つ。波長410nmの光で励起すると、470~480nm付近の蛍光を発する。類似の構造をもつ、リボフラビン、FMNもまた、LumPと結合することが可能であるが、ルシフェラーゼとの反応させた際に発光色シフトを起こすのは、DMRL結合時のみであることが報告されている。 LumPは単独では、その機能を発揮することはない。発光バクテリアのルシフェラーゼ反応中において、励起状態のルシフェラーゼと複合体を形成することで、ルシフェラーゼから、効率的なエネルギー移動を促していると考えられている。しかし、なぜブルーシフトが起きるのか、またどのようにルシフェラーゼとの複合体を形成しているのか、その詳細な発光変調のメカニズムはわかっていない。 大腸菌を用いて、LumPの組み替えタンパク質を作製することは可能であるが、通常の条件（大腸菌の至適温度である37度で、LB培地で培養）すると、大量に発現するものの（1リットルのLB培地から、20~30 mg程度）、うまく構造をとれず、不溶性画分において、その存在が確認できる。しかし、尿素を用いて可溶化、リフォールディングを行うことができる。このリコンビナントタンパク質は、リガンドとの結合能、蛍光特性、CDスペクトルなどの結果から、機能・構造的には天然由来のLumPと全く遜色ない事がわかっている。これを用いて、大量のLumPタンパク質を得る事が可能なため、生化学的データ、および後述する構造学的データは、この方法を用いたリコンビナントタンパク質にて得られている。 抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア（Wikipedia）』 ■ウィキペディアで「ルマジンタンパク質」の詳細全文を読む スポンサード リンク
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