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免疫グロブリンE（めんえきグロブリン・イー、、IgE）とは哺乳類にのみ存在する糖タンパク質であり、免疫グロブリンの一種である。1966年、日本人である石坂公成はジョンズホプキンス大学（アメリカ）においてブタクサに対してアレルギーをもつ患者の血清からIgEを精製した。IgEの"E"というアルファベットはこの抗体が紅斑（Erythema）を惹起するということに由来している。IgE分子は2つの重鎖（ε鎖）と2つの軽鎖（κ鎖およびλ鎖）から構成され、2つの抗原結合部位を有している。健常人における血清中のIgE濃度はng/ml単位であり他の種類の免疫グロブリンと比較しても非常に低いが、アレルギー疾患を持つ患者の血清中では濃度が上昇しマスト細胞や好塩基球の細胞内顆粒中に貯蔵される生理活性物質の急速な放出（脱顆粒反応）を誘起する。これらのことからIgEはヒスタミンなどと並んでアレルギー反応において中心的な役割を果たす分子の一つとして数えられる。また、IgE分子の性質として胎盤通過能や補体結合能を有さない。分子量188kDa。 == 構造 == IgEはIgGをはじめとした他のアイソタイプと構造的に類似している。これらの分子は2つの重鎖および軽鎖から構成され、ジスルフィド結合（-S-S-）により結びついてY字型の複合体として存在している。このY字状分子の2箇所の上端部が抗原結合部位（Fab部位）、下端が受容体との結合部位（Fc部位）である。抗体分子一般の構造の詳細については抗体の項を参照の事。IgE重鎖の定常領域（Fcε鎖）は四つのドメインから構成される。これらは可変領域に近い方からCε1-4と呼ばれ、IgE受容体への結合にはCε3ドメインが重要である。 抄文引用元・出典: フリー百科事典『 ウィキペディア（Wikipedia）』 ■ウィキペディアで「免疫グロブリンE」の詳細全文を読む スポンサード リンク
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